Científicos de Estados Unidos hallaron un nuevo punto débil del coronavirus
Sábado 15 de
Agosto 2020
La ciencia se encontró casi sin esperarlo con el coronavirus y desde ese momento, las investigaciones para hallar una cura no frenaron. Para el desarrollo de tratamientos o vacunas es clave saber descifrar el virus y conocer su forma de actuar.
Ahora científicos de la Universidad Northwestern, en Illinois, Estados Unidos, descubrieron un nuevo punto débil en la famosa proteína S o proteína de la espícula, la gran molécula a través de la cual el coronavirus reconoce a las células humanas y se mete en ellas. El hallazgo abre una nueva posible vía de tratamiento y fue publicado recientemente en la revista ACS Nano.
A través de simulaciones que reprodujeron la proteína a una escala de nanómetros (un nanómetro es la millonésima de un milímetro), los científicos analizaron una región con carga positiva, conocida como sitio de escisión polibásico. Esta zona se encuentra a una distancia de 10 nanómetros del sitio de reconocimiento de la proteína S, el punto exacto en el que la molécula se une a las proteínas humanas. Tal como investigaron, esta escisión permite que la unión entre la proteína de la espícula y los receptores de las células humanas, con carga negativa, sea fuerte.
Por eso, diseñaron una molécula negativa con capacidad para unirse a la escisión, bloqueando así la habilidad del SARS-CoV-2 de unirse a células humanas.
"Nuestro trabajo indica que bloquear este sitio de escisión puede ser un tratamiento profiláctico viable que disminuya la habilidad del virus para infectar a humanos", dijo en un comunicado Monica Olvera de la Cruz, directora de la investigación. "Además, nuestros resultados explican estudios experimentales que mostraban que las mutaciones de la proteína de la espícula afectaban a la transmisibilidad del virus".
Este sitio de escisión había sido escurridizo hasta ahora y según los investigadores fue toda una sorpresa averiguar su localización y su capacidad de interaccionar sobre el sitio de unión, por el que la proteína del virus se une al receptor humano.
"No esperábamos encontrar interacciones electrostáticas a una distancia de 10 nanómetros", dijo Baofu Qiao, primer autor del estudio. "En condiciones fisiológicas, este tipo de interacciones no suelen ocurrir a más de un nanómetro".
En este caso parece no ser así. Tal como explicó Olvera Cruz, todo indica que esta región se adhiere a una enzima, de nombre furina, muy abundante en los pulmones, "lo que sugiere que el sitio de escisión es crucial para la entrada del virus en las células humanas".
Con esta información en la mano, Olvera de la Cruz y Qiao planean trabajar con químicos y farmacólogos para desarrollar un nuevo tratamiento que se una a esta región de la proteína de la espícula.
A través de simulaciones que reprodujeron la proteína a una escala de nanómetros (un nanómetro es la millonésima de un milímetro), los científicos analizaron una región con carga positiva, conocida como sitio de escisión polibásico. Esta zona se encuentra a una distancia de 10 nanómetros del sitio de reconocimiento de la proteína S, el punto exacto en el que la molécula se une a las proteínas humanas. Tal como investigaron, esta escisión permite que la unión entre la proteína de la espícula y los receptores de las células humanas, con carga negativa, sea fuerte.
Por eso, diseñaron una molécula negativa con capacidad para unirse a la escisión, bloqueando así la habilidad del SARS-CoV-2 de unirse a células humanas.
"Nuestro trabajo indica que bloquear este sitio de escisión puede ser un tratamiento profiláctico viable que disminuya la habilidad del virus para infectar a humanos", dijo en un comunicado Monica Olvera de la Cruz, directora de la investigación. "Además, nuestros resultados explican estudios experimentales que mostraban que las mutaciones de la proteína de la espícula afectaban a la transmisibilidad del virus".
Este sitio de escisión había sido escurridizo hasta ahora y según los investigadores fue toda una sorpresa averiguar su localización y su capacidad de interaccionar sobre el sitio de unión, por el que la proteína del virus se une al receptor humano.
"No esperábamos encontrar interacciones electrostáticas a una distancia de 10 nanómetros", dijo Baofu Qiao, primer autor del estudio. "En condiciones fisiológicas, este tipo de interacciones no suelen ocurrir a más de un nanómetro".
En este caso parece no ser así. Tal como explicó Olvera Cruz, todo indica que esta región se adhiere a una enzima, de nombre furina, muy abundante en los pulmones, "lo que sugiere que el sitio de escisión es crucial para la entrada del virus en las células humanas".
Con esta información en la mano, Olvera de la Cruz y Qiao planean trabajar con químicos y farmacólogos para desarrollar un nuevo tratamiento que se una a esta región de la proteína de la espícula.
Con información de
Clarín
